Aspergillus fumicatus es un hongo patógeno oportunista que causa principalmente afecciones del aparato respiratorio. Este hongo, habitualmente saprófito, vive en los lugares húmedos sobre restos orgánicos en descomposición. A partir de este hábitat natural, las esporas o conidios son dispersados por el viento, estando presentes en el aire de formapermanente. La infección se produce normalmente por inhalación de los conidios, dando lugar, según la cantidad del inóculo y el estado del paciente, a patologías diversas, tales como sinusitis, aspergilosis broncopulmonares inmunoalérgicas, aspergilomas y aspergilosis invasivas. En los £ltimos a¤os, numerosos autores han intentado elucidar los mecanismos patogénicos que dan lugar a la colonización tisular. En este sentido, la adherencia del microorganismo a las células epiteliales de las mucosas constituye una etapa clave, que implicaría adhesinas o receptores del hongo que interaccionarían de una forma específica con proteínas de la matriz extracelular o glicoproteínas plasmáticas del hospedador. Nuestro objetivo fue determinar si el hongo era capaz de ligar fibronectina (proteína presente en el plasma y en la matriz extracelular), debido a las implicaciones que este hecho podría tener en la patogenicidad. Mediante inmunofluorescencia indirecta demostramos que los conidios (la forma de diseminación del homgo) y no la forma filamentosa, ligaban fibronectina. A continuación, analizamos mediante citometría de flujo la unión de los conidios con la fibronectina. Para ello, los conidios eran incubados en presencia de fibronectina y, a continuación, en pasos sucesivos, con un anticuerpo contra fibronectina y un segundo cuerpo anti-IgG conjugado con fluoresceína. Los conidios así marcados fueron analizados en un citómetro de flujo EPICS Elite. Mediante estos análisis pusimos de manifiesto que la unión era saturable y que el pretratamiento de los conidios con dosis bajas de tripsina eliminaba esa unión. También pusimos a punto un ensayo de adherencia en placa para establecer la especificidad de la unión, que fue inhibida tanto por fibronectina soluble como por anticuerpos anti-fibronectina. Estos resultados sugieren que en la superficie de los conidios de A. fimigatus existen sitios de unión para la fibronectina, con características de receptor protéico específico.

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